审查
,卷:15(4)DOI: 10.37532/0974-7435.2019.15(4).193
蛋白质进化组对抗热应激的结构范式转变
- *通信:
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Anindya Sundar Panja印度西孟加拉邦维德雅瑟格大学东方科学技术学院分子信息学实验室生物技术研究生部
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收到:2019年7月16日;接受:2019年9月1日;发表:2019年9月6日
引用:王志强,王志强,等。蛋白质对热的结构范式转换压力通过进化蛋白质组。生物技术学报,2019;15(4):193
摘要
蛋白质组体是生物表型特征最重要的决定因素。一般来说,表型特征与自然及其进化变化在物理上相互作用。持续的不良相互作用导致生物的灭绝。本文主要从自然选择压力、突变、温度等不同条件进行了综述。最后决定蛋白质结构和功能的生物基因型特征。我们认为,从整体上看,自然过程中的变化基本上是可以被称为压力的因素。与现有自然线索的偏差可能会产生或大或小的压力在有机体上。所以有机体和它的代谢代表,蛋白质应该获得自然压力抵抗能力来维持他们的生存。蛋白质的结构修饰,如亲疏水氨基酸比例的平衡、结构中盐桥的存在以及其他弱相互作用等,是这些蛋白质结构天堂化的原因。肽的非平面性也是有效地、线性地有利的一个重要决定因素压力抵御进化过程中质变和量变压力的能力。蛋白质中的所有这些因素都可能成为在进化过程中存活数百万年的巨大力量
介绍
生物发生是生命起源于简单有机化合物等无生命物质的自然过程。人们认为地球形成于大约45亿年前,而地球表面存在生命的无可争议的证据至少可以追溯到35亿年前。生命的第一个证据是34.8亿年前在澳大利亚西部发现的一块微生物垫化石,它被认为是单细胞原核生物,可能是从被称为原生物的膜状结构包围的有机分子进化而来的。1].地球上最早的微生物生命出现在35亿年前的太古代,当时地壳在冥古宙融化后凝固。2,3.].在第一次生命形成期间,地壳温度下降,水蒸气凝结成水体。在太古宙到元古代的过渡时期(25亿年前),地球的温度下降了[4].早期产生的额外热量是由于行星吸积的残余热量的混合。热量是由地核产生的,是由放射性物质的衰变产生的。太古宙初期,蓝藻群落和太古宙为主导菌群[5].冥古宙被认为始于47亿年前地球的形成,结束于38亿年前。在它的历史开始时,地球经过了从外表面融化到几十公里深的阶段。在地球的早期,没有水圈,也没有水大气不含氧。那时地球上发生了许多火山活动。在生命起源之前,地球表面的温度也达到了100000ºC,压力达到了109 Pa。在冥古宙中期,地球表面温度下降到10000ºC,在元古代,温度下降到400ºC,在白垩纪(大约1亿年前;图1所示。),地球表面再度冷却至目前的150摄氏度[6].
生命的进化
进一步的生物进化年龄阶段的生命产生了更复杂和更完善的生命组织,这与温度相关进化在地球上[7].因此,可以得出结论,温度的影响是毫无疑问的,并贡献了主要动力的种类转化或新生[8].
多效性的突变事件影响进化基因和蛋白质的功能。这些复制和分化机制导致生物体的适应性依赖于环境压力[9].环境温度加速了古生菌的进化速度。温度是控制温度变化的主要关键因素进化动力学方面,嗜热性较低,中温性较高。
进化的分子振荡器
中温古菌核酸和氨基酸比较的高度变异是为了获得对最佳生长温度的适应[10].细菌和古生菌在各种环境中表现出适应能力,包括大范围的温度[11-13].包括膜蛋白在内的嗜热水溶性蛋白通过增加侧链埋藏和降低结构急转弯来提高高温稳定性。这种结构改造消除了氨基酸的热敏感性,降低了进化适应过程中的熵成本[14].一些特殊的氨基酸在蛋白质过程中被偏爱进化在高温下。在嗜热蛋白中,这些有利氨基酸的相应基因比中温蛋白含有更多的GC。蛋白质进化不仅由它们的功能和结构决定,而且还受到基因的各种因素的影响,包括它们在基因中的位置基因组[15].报告显示,嗜热原核生物(古生菌而且真细菌)采用不同的策略来维持蛋白质的稳定性。在DNA水平上,富含gc的密码子和蛋白质水平上,带电荷的氨基酸数量较多[16].这种有利的氨基酸性质使取代不对称的模式成为自由的能源转移剂和构成剂的疏水性较强,防水性高能源互动(17].蛋白质的热稳定性由于其基本的进化和应用而成为一个具有吸引力的研究领域。
与中温同源物相比,嗜热蛋白的热稳定性来自于几种力的共同作用,如疏水相互作用、二硫键、盐桥和氢键。这些因素通过影响蛋白质分子的功能而导致其灵活性降低[18].表面环的缺失对减少蛋白质表面的暴露面积起着重要作用[19].来自嗜热生物的蛋白质具有固有的热稳定性,但具有类似中温同源物的结构。不同的蛋白质家族通过改变结构基序来适应更高的温度。由于离子对的增加,最佳生长温度也会增加,但对氢键和极性没有影响。嗜热蛋白和极端嗜热蛋白在不同的生长温度下表现出较高的稳定性,因为它们具有较高的离子对数量、空腔数量、极性和表面修饰量。这些初级的二级结构改造具有更强的耐热能力[20.].嗜热蛋白能够在高温下维持,在极端条件下充分表现出功能稳定压力条件。非极性甘氨酸和异亮氨酸由于替代了蛋白质表面的谷氨酸和赖氨酸而增多[21],这与我们之前的发现相一致,我们发现氨基酸的残留数量较少,体积较小,用于冷凝嗜热蛋白,以减少溶剂接触,从而避免热暴露[LD乐动体育官网22].蛋白质的致密性和结构刚性所赋予的蛋白质热稳定性是一个过于简化的概念。因此,蛋白质结构的刚性可能导致其功能不必要的下降。蛋白质分子中柔性和刚性的重叠区可以部分地模拟其结构-功能关系。因此,理解和进一步研究解决蛋白质功能保留期间的差异及其抵消是很重要的,但将稳健的结构改变归因于温度适应[23].折叠和展开行为模式蛋白质对热修饰压力通过增加Lys, Arg和Glu,降低Ala, Asp, Asn, Gln, Thr, Ser, His [24].进化缓慢、表达水平较高的蛋白质已成为折叠的平衡常数。由于氨基酸组成不同,嗜热蛋白比中温蛋白更稳定[25].该报告揭示了可电离残基和表面电荷在蛋白质稳定性中发挥重要作用,与极性接触和离子对埋藏后的功能折叠有关。LD乐动体育官网在耐热蛋白中,带电残基不仅与其他带电残基形成接触网络,而且与极性残基或非极性残基形成接触网络,从而进一步发挥其深远的影响[LD乐动体育官网26].非平面肽键负责适应性进化修饰,这可能引入一个保护的机会蛋白质结构抵御各种热应力。在这些蛋白质结构中,顺式肽键在中温蛋白中比在嗜热蛋白中观察到的更多[22].离子相互作用、氨基酸偏好及其分布、翻译后修饰和溶质积累均显示出温度依赖性[16,22].一个大的周相互作用网络导致一个额外的力提供了结构刚性,构象熵稳定性,较高的ΔG在嗜热蛋白[27].在热力学和动力学稳定性方面,自由能源酶促反应的状态定义为ΔGstab(区分为蛋白质的折叠状态和未折叠状态)。较高的熔化温度(Tm)增加了酶对展开的抵抗力,其中50%的蛋白质处于展开状态,通常会导致耐热性蛋白质或酶的不可逆失活/变性[28-30.].
酶或蛋白质的热力学和动力学稳定性可以用自由来定义能源也许可以通过八个参数进行微分,其中四个参数分别基于蛋白质展开ΔH*和ΔS*时的焓变和熵变,以及相关的收敛温度T*H和T*S。其余四个附加参数与一种速率限制酶有关,该酶标度为常数c;激活焓ΔH++A;变性时的热容变化ΔC*p;氨基酸残基数n [31].
通过增加蛋白质的多肽非平面性,可以证实蛋白质c端具有抗热应力的结构稳定性和更多的非平面性倾向。非平面性模式可以作为计算演化时间尺度的决定性因素进化反对压力[32].
点突变对蛋白质结构的影响
点突变也是影响蛋白质结构和功能的不同观点中的一个重要因素[33].点突变结果通过分子间键合产生不同的保形变化,整体或局部进入蛋白质结构。它可能引起对热的结构和表型适应压力[34].Position-specific点突变有一些关于嗜热蛋白向中温蛋白转变的进化分歧线的线索[35].为了维持或改善结构稳定性,需要点突变来改变氨基酸序列。这样可以改变50%-80%以上的氨基酸数量。尽管突变是随机的选择是选择压力所支持的驱动力[36-38].
自然突变和吉布斯自由的变化能源作为;ΔG<-1 kcal/mol,而ΔG>1 kcal/mol被认为是非中性的,不影响功能[39].
基于进化的观点,已经开发了几种计算算法来预测蛋白质中特定位置的单一替代品和差异氨基酸倾向的影响,从而导致结构偏差以对抗各种应力[40,41].
进化时钟决定器
这些因子在种内和种间因分类单元而异。因此,到目前为止,还没有一个单一的决定因素被证明可以普遍归因于蛋白质的热稳定性[16].在这方面,最好的方法是研究来自不同生物的同源最佳耐热蛋白,它们正在对抗更高的自然环境温度[42].嗜热蛋白通常比中温蛋白具有更稳定的折叠,并且观察到嗜热蛋白和中温蛋白之间氨基酸含量存在系统性差异。基因组内观察到的氨基酸频率与进化速率和功能表达水平的相关关系[25].Blossom是由Hanikoff开发的,它是以进化速率为基础,设计为Dayhoff模型。利用蛋白质比对法计算了氨基酸间所有可能的变化,计算出了有分数的取代矩阵。在这个替换矩阵中,在这2000个区块中鉴定了2500个用于MSA比对的蛋白质序列,并鉴定了与相关蛋白质相对应的500个组[43].利用PAM和Blossom矩阵检测蛋白序列之间的同源性,以确定未特征蛋白的结构和功能。这种蛋白质序列比较方法有助于在快速增长的蛋白质数据库库中识别进化根网络[44].虽然Blossom和PAM的矩阵无法详细的演化模型而PMB(来自块的概率矩阵)是新的模型用于识别和分析蛋白质序列的进化根源[45].
嗜热蛋白质组的未来展望
Wilmes和bond traits将元蛋白质组学定义为“在给定时间点对环境微生物群的整个蛋白质补体的大规模表征”[46].通过质量分析光谱学蛋白质生物信息学、代谢蛋白质组学等方法成功应用于具有代谢功能的蛋白质的表达。从中分离出多种蛋白质样品浪费还有海水低土壤酸性矿水和生物膜的多样性[47,48].生物质在细菌和古菌发挥关键作用的生物地球化学循环中,很难确定海洋微生物在其海洋生命过程中是如何运作生物地球化学过程的。元基因组学元蛋白质组学研究有助于发现环境微生物的代谢潜力[49-53].氨基酸组成可以通过PSD工具来预测蛋白质的热稳定性或亚稳态。热酶用于各种生物技术和工业应用,如石油、化工、纸浆和造纸工业,以消除环境危害[54].热酶对高温和pH值具有独特的稳定性,因此通过取代中温酶,它们可用于工业工艺条件[55].在工业过程中使用的酶主要是从嗜热菌中分离出来的,因为嗜热酶是有限的。耐热酶主要是从嗜热生物中分离出来的。这些已从地球上不同的奇异生态带中鉴定和分离出来[56,57].
讨论与结论
温度变化是导致生物进化速度的主要因素之一。氨基酸取代信息为研究蛋白质在进化史上的功能变化提供了机会。在所有的系系中都观察到氨基酸的高替代率,包括嗜热、中温和嗜冷的蛋白质。蛋白质结构多样性的可塑性有助于准确解释嗜热蛋白和中温蛋白的系统信息学数据。
鸣谢
这项工作在我们的研究框架内得到了东方科学技术学院的支持。
遵守道德标准
这篇文章是一篇综述,因此它不包含任何作者进行的人类或动物实验,应该由伦理委员会批准。
相互竞争的利益
Anindya Sundar Panja, Shiboprosad Mandal, Bidyut Bandyopadhyay和Smarajit Maity确认本文内容没有利益冲突。
贡献
A.S.P.与S.P、B.B.和s.m.共同撰写了手稿,所有作者在提交前都批准了手稿。
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