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文摘

净化和属性的真菌碱性ƒ¡淀粉酶从米曲霉(Ah1b)。科恩。

作者(年代):苏尼尔。更Ankita Jain, Ankita查克,C。Chandrika,纯矿物相比较,帕特里夏张

真菌菌株米曲霉(Ah1b)。科恩。是孤立的从附近的马铃薯种植的土壤样本。分离株为a -淀粉酶生产栽培Czapeck阿霉素在室温下汤7天。a-Amylase生产,确定最佳碳源是可溶性淀粉,最佳氮源是蛋白胨。酶活性的最佳pH值和温度分别为8.5和45°C。2小时酶稳定的pH值8.5和45°C。a-Amylase被丙酮沉淀纯化,凝集素琼脂糖亲和色谱法。纯化淀粉酶是单体的分子质量44±1 kDa估计通过sds - page 4.18折净化收益率为14.19%。这种酶被发现有很好的活动Cu2 +和价铁离子的存在。 The group specific reagents PMSF, TLCK, NEM, IAA and EDTA substantially decrease the activity of the enzyme, indicating the presence of Serine and Cysteine at the active site of the enzyme. The enzyme was found to be Ca2+ dependent. The Km and Vmaxvalues of the enzyme for soluble starch hydrolysis was found to be 11.11mg/ml and 2.0µmol/min/ml respectively and it was an endoacting enzyme which was confirmed by its product analysis by thin layer chromatography.


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