摘要
氯离子-脯氨酸脱卤酶相互作用的分子动力学模拟分析
作者(年代):Raghunath Satpathy, Rasmiranjan Behera, BiswajitNayak本工作报道了氯离子-脯氨酸氨基酸在脱卤酶之间相互作用的偏好。我们从PDB中检索到22种结构中含有氯离子的脱卤酶和非脱卤酶的晶体结构。此外，通过自制软件计算所有所选蛋白质的3.5埃接近氯离子氨基酸残基。结果表明，在含有脯氨酸残基的脱卤酶中，氯离子附近的残基被唯一识别出来。通过考虑具有PDB ID 1EDB的蛋白质，再次进行了一个案例研究，以确定脯氨酸残基相对于Cl-离子的动力学。在GROMACS 4.0.5 5纳秒MD模拟过程中的动力学研究表明，223脯氨酸和226 Val与Cl-离子的相互作用更频繁，PRO CA- Cl原子距离波动很小(波动范围在0.5埃以内)。然后根据相对分子质量对脯氨酸位置进行3个不同的取代突变，验证其结构、功能关系。然后对突变体结构进行1纳秒分子动力学模拟。结果表明脯氨酸与氯离子的接近程度对脱卤酶活性有重要影响。
